Recombinant Mouse EphA1 Protein, CF (100 UG)

• 产品编号：RD-3034-A1-100      品牌：R&D       原厂货号：3034-A1-100
• 产品分类：蛋白质检测与分析 > 蛋白质，多肽和酶 > 蛋白激酶 > 受体酪氨酸激酶
• 应用分类：

描述：

EphA1, also known as Eph and Esk, is a member of the Eph receptor tyrosine kinase family 

and binds several Ephrin-­A ligands. The A and B class Eph proteins share a common 

structural organization. The mouse EphA1 cDNA encodes a 977 amino acid (aa) precursor 

that includes a 24 aa signal sequence, a 524 aa extracellular domain (ECD), a 21 aa 

transmembrane segment, and a 408 aa cytoplasmic domain. The ECD contains an N­terminal 

globular domain, a cysteine-­rich domain, and two fibronectin type III domains. The 

cytoplasmic domain contains a juxtamembrane motif with two tyrosine residues which 

are the major autophosphorylation sites, a kinase domain, and a conserved sterile alpha 

motif (SAM). Within the ECD, mouse EphA1 shares 84% aa sequence identity with human 

EphA1, approximately 40% aa sequence identity with mouse EphA2, 3, 4, 6, 7, and 8, and 

27% aa sequence identity with mouse EphA5. A splice variant of mouse EphA1 lacks the 

transmembrane segment and is predicted to exist as a soluble molecule. Membrane bound 

or clustered Ephrin ligands interact with EphA1 and activate its kinase domain which is 

capable of Ser, Thr, and Tyr phosphorylation. Reverse signaling is propagated through the 

Ephrin ligand. EphA1 is widely expressed in differentiated epithelial cells, particularly in bone 

marrow, spleen, thymus, and testes. It is expressed on CD4+ T cells but not on CD19+ B cells.

On T cells, EphA1 induces Tyr phosphorylation of PYK2 and promotes chemokine­induced 

chemotaxis. EphA1 is upregulated or downregulated in a variety of human carcinomas and 

is implicated in tumor invasiveness.

原厂资料：

EphA1, also known as Eph and Esk, is a member of the Eph receptor tyrosine kinase family 

and binds several Ephrin-­A ligands. The A and B class Eph proteins share a common 

structural organization. The mouse EphA1 cDNA encodes a 977 amino acid (aa) precursor 

that includes a 24 aa signal sequence, a 524 aa extracellular domain (ECD), a 21 aa 

transmembrane segment, and a 408 aa cytoplasmic domain. The ECD contains an N­terminal 

globular domain, a cysteine-­rich domain, and two fibronectin type III domains. The 

cytoplasmic domain contains a juxtamembrane motif with two tyrosine residues which 

are the major autophosphorylation sites, a kinase domain, and a conserved sterile alpha 

motif (SAM). Within the ECD, mouse EphA1 shares 84% aa sequence identity with human 

EphA1, approximately 40% aa sequence identity with mouse EphA2, 3, 4, 6, 7, and 8, and 

27% aa sequence identity with mouse EphA5. A splice variant of mouse EphA1 lacks the 

transmembrane segment and is predicted to exist as a soluble molecule. Membrane bound 

or clustered Ephrin ligands interact with EphA1 and activate its kinase domain which is 

capable of Ser, Thr, and Tyr phosphorylation. Reverse signaling is propagated through the 

Ephrin ligand. EphA1 is widely expressed in differentiated epithelial cells, particularly in bone 

marrow, spleen, thymus, and testes. It is expressed on CD4+ T cells but not on CD19+ B cells.

On T cells, EphA1 induces Tyr phosphorylation of PYK2 and promotes chemokine­induced 

chemotaxis. EphA1 is upregulated or downregulated in a variety of human carcinomas and 

is implicated in tumor invasiveness.