Recombinant Human CCL4/MIP-1 beta Protein, CF (10 UG)

• 产品编号：RD-271-BME-010/CF      品牌：R&D       原厂货号：271-BME-010/CF
• 产品分类：蛋白质检测与分析 > 蛋白质，多肽和酶 > 趋化因子
• 应用分类：细胞培养产品与服务 > 哺乳动物细胞培养 > 细胞因子 > 趋化因子

描述：

CCL4, also known as macrophage inflammatory protein 1 beta (MIP­-1β) is a 7.8 kDa β 

chemokine that is secreted at sites of inflammation by activated leukocytes, lymphocytes, 

vascular endothelial cells, and pulmonary smooth muscle cells. CCL4 attracts a variety of 

immune cells to sites of microbial infection as well as to other pathologic inflammation 

such as allergic asthma and ischemic myocardium. A CCL4 deficiency in mice promotes the 

development of autoantibodies, possibly as a result of compromised regulatory T cell 

recruitment. CCL4 is secreted from activated monocytes as a heterodimer with CCL3/

MIP­1α. The first two N­terminal amino acids can be cleaved from human CCL4 by CD26/

DPPIV. Both the full length and truncated forms exert biological activity through CCR5, and 

the truncated form additionally interacts with CCR1 and CCR2b. In humans, the ability of 

CCL4 to bind CCR5 inhibits the cellular entry of M­-tropic  HIV­-1 which utilizes CCR5 as a 

coreceptor. Both forms of CCL4 block HIV­1 infection of T cells by inducing the downregulation 

of CCR5. Mature human CCL4 shares 77% and 80% aa sequence identity with mouse and 

rat CCL4, respectively.

原厂资料：

CCL4, also known as macrophage inflammatory protein 1 beta (MIP­-1β) is a 7.8 kDa β 

chemokine that is secreted at sites of inflammation by activated leukocytes, lymphocytes, 

vascular endothelial cells, and pulmonary smooth muscle cells. CCL4 attracts a variety of 

immune cells to sites of microbial infection as well as to other pathologic inflammation 

such as allergic asthma and ischemic myocardium. A CCL4 deficiency in mice promotes the 

development of autoantibodies, possibly as a result of compromised regulatory T cell 

recruitment. CCL4 is secreted from activated monocytes as a heterodimer with CCL3/

MIP­1α. The first two N­terminal amino acids can be cleaved from human CCL4 by CD26/

DPPIV. Both the full length and truncated forms exert biological activity through CCR5, and 

the truncated form additionally interacts with CCR1 and CCR2b. In humans, the ability of 

CCL4 to bind CCR5 inhibits the cellular entry of M­-tropic  HIV­-1 which utilizes CCR5 as a 

coreceptor. Both forms of CCL4 block HIV­1 infection of T cells by inducing the downregulation 

of CCR5. Mature human CCL4 shares 77% and 80% aa sequence identity with mouse and 

rat CCL4, respectively.