Recombinant Human DDR2 Protein, CF (50 UG)

• 产品编号：RD-2538-DR-050      品牌：R&D       原厂货号：2538-DR-050
• 产品分类：蛋白质检测与分析 > 蛋白质，多肽和酶 > 蛋白激酶 > 受体酪氨酸激酶
• 应用分类：

描述：

DDR2, also known as TYR010 and TKT, is a widely expressed 130 kDa type I transmembrane 

glycoprotein belonging to the discoidin­-like domain containing subfamily of receptor tyrosine 

kinases. Mature human DDR2 consists of a 378 amino acid (aa) extracellular domain (ECD)

that includes the discoidin­like domain, a 22 aa transmembrane segment, and a 434 aa 

cytoplasmic domain that includes the kinase domain. Within the ECD, human DDR2 shares 

53% aa sequence identity with DDR1. It shares 97% and 96% aa sequence identity with mouse 

and rat DDR2, respectively. The discoidin­like domain mediates DDR2 interactions with 

collagens I, III, and X. Collagens II and V are less efficacious ligands. DDR2 selectively recognizes 

the triple helical structure of collagen compared to monomeric or denatured collagen. Within 

collagen II, the D2 period is required for DDR2 binding. The D1 period is additionally required to 

trigger DDR2 autophosphorylation. The ECD of DDR2 exists as a noncovalent dimer in solution, 

and dimerization of the receptor greatly enhances collagen binding. DDR2 interaction with 

collagen I inhibits collagen fibrillogenesis and alters collagen fiber morphology. Ligand binding 

induces DDR2 autophosphorylation in the cytoplasmic domain, which promotes associations 

with Shc and Src. In addition to the above mechanism, DDR2 exhibits a distinct interaction with 

collagen X. A region other than the discoidin­like domain of DDR2 recognizes the non­helical 

NC1 domain of collagen X, and this interaction does not lead to receptor autophosphorylation. 

原厂资料：

DDR2, also known as TYR010 and TKT, is a widely expressed 130 kDa type I transmembrane 

glycoprotein belonging to the discoidin­-like domain containing subfamily of receptor tyrosine 

kinases. Mature human DDR2 consists of a 378 amino acid (aa) extracellular domain (ECD)

that includes the discoidin­like domain, a 22 aa transmembrane segment, and a 434 aa 

cytoplasmic domain that includes the kinase domain. Within the ECD, human DDR2 shares 

53% aa sequence identity with DDR1. It shares 97% and 96% aa sequence identity with mouse 

and rat DDR2, respectively. The discoidin­like domain mediates DDR2 interactions with 

collagens I, III, and X. Collagens II and V are less efficacious ligands. DDR2 selectively recognizes 

the triple helical structure of collagen compared to monomeric or denatured collagen. Within 

collagen II, the D2 period is required for DDR2 binding. The D1 period is additionally required to 

trigger DDR2 autophosphorylation. The ECD of DDR2 exists as a noncovalent dimer in solution, 

and dimerization of the receptor greatly enhances collagen binding. DDR2 interaction with 

collagen I inhibits collagen fibrillogenesis and alters collagen fiber morphology. Ligand binding 

induces DDR2 autophosphorylation in the cytoplasmic domain, which promotes associations 

with Shc and Src. In addition to the above mechanism, DDR2 exhibits a distinct interaction with 

collagen X. A region other than the discoidin­like domain of DDR2 recognizes the non­helical 

NC1 domain of collagen X, and this interaction does not lead to receptor autophosphorylation.