Recombinant Human DDR1 Fc Chimera Protein, CF (50 UG)

• 产品编号：RD-2396-DR-050      品牌：R&D       原厂货号：2396-DR-050
• 产品分类：蛋白质检测与分析 > 蛋白质，多肽和酶 > 蛋白激酶 > 受体酪氨酸激酶
• 应用分类：

描述：

DDR1, also known as CAK, CD167a, RTK6, and TrkE, is a 120 -140 kDa type I transmembrane 

glycoprotein that belongs to the discoidin-­like domain containing subfamily of receptor tyrosine 

kinases .Mature human DDR2 consists of a 398 amino acid (aa) extracellular domain (ECD) that 

includes the discoidin­like domain, a 27 aa transmembrane segment, and a 470 aa cytoplasmic 

region with a tyrosine kinase domain. Within the ECD, human DDR1 shares 53% aa sequence 

identity with human DDR2 and 93% with mouse and rat DDR1. DDR1 is expressed on epithelial 

tissues, activated monocytes and neutrophils, and in several cancers. Compared to isoform 

DDR1b, DDR1a lacks 37 aa’s that include a Shc­interacting NPxY motif in the cytoplasmic 

juxtamembrane region. Two additional kinase deficient splice forms are expressed in colon 

cancer. The discoidin­like domain mediates binding to collagens I- V. DDR1 selectively recognizes 

the triple helical structure of collagen. It is expressed on the cell surface as a dimer which can 

include different isoforms.DDR1 oligomerization enhances collagen binding and also modulates 

collagen fibrillogenesis.The transmembrane segment contains a leucine zipper and GxxxG motif,

but neither is exclusively required for dimerization. Collagen binding induces prolonged 

autophosphorylation, including the NPxY motif. Collagen binding also results in the 

proteolytic cleavage of a tyrosine phosphorylated 60 kDa C-­terminal fragment (CTF), and a 60 

kDa ECD fragment. TIMP3 and TAPI­1 inhibit shedding of the ECD fragment but not the CTF. 

Overexpression of DDR1a promotes MMP­-2 activation and results in an increased invasiveness 

of a glioblastoma cell line; DDR1b does not.

原厂资料：

DDR1, also known as CAK, CD167a, RTK6, and TrkE, is a 120 -140 kDa type I transmembrane 

glycoprotein that belongs to the discoidin-­like domain containing subfamily of receptor tyrosine 

kinases .Mature human DDR2 consists of a 398 amino acid (aa) extracellular domain (ECD) that 

includes the discoidin­like domain, a 27 aa transmembrane segment, and a 470 aa cytoplasmic 

region with a tyrosine kinase domain. Within the ECD, human DDR1 shares 53% aa sequence 

identity with human DDR2 and 93% with mouse and rat DDR1. DDR1 is expressed on epithelial 

tissues, activated monocytes and neutrophils, and in several cancers. Compared to isoform 

DDR1b, DDR1a lacks 37 aa’s that include a Shc­interacting NPxY motif in the cytoplasmic 

juxtamembrane region. Two additional kinase deficient splice forms are expressed in colon 

cancer. The discoidin­like domain mediates binding to collagens I- V. DDR1 selectively recognizes 

the triple helical structure of collagen. It is expressed on the cell surface as a dimer which can 

include different isoforms.DDR1 oligomerization enhances collagen binding and also modulates 

collagen fibrillogenesis.The transmembrane segment contains a leucine zipper and GxxxG motif,

but neither is exclusively required for dimerization. Collagen binding induces prolonged 

autophosphorylation, including the NPxY motif. Collagen binding also results in the 

proteolytic cleavage of a tyrosine phosphorylated 60 kDa C-­terminal fragment (CTF), and a 60 

kDa ECD fragment. TIMP3 and TAPI­1 inhibit shedding of the ECD fragment but not the CTF. 

Overexpression of DDR1a promotes MMP­-2 activation and results in an increased invasiveness 

of a glioblastoma cell line; DDR1b does not.