Recombinant Mouse Chemerin (aa 17-156) Protein, CF (25 UG)

• 产品编号：RD-2325-CM-025/CF      品牌：R&D       原厂货号：2325-CM-025/CF
• 产品分类：蛋白质检测与分析 > 蛋白质，多肽和酶 > 细胞因子和生长因子 > 其它细胞因子和生长因子
• 应用分类：

描述：

Mouse Chemerin, also known as Tazarotene­induced Gene­-2 (TIG2), is a new, but distant 

member of the cystatin superfamily. Members of this superfamily contain at least two 

intrachain disulfide bonds and an α­helical structure over a distance of about 100 amino 

acids (aa). Chemerin is synthesized as a 162 aa precursor that contains a hydrophobic 

N­terminal sequence, an intervening 140 aa cystatin-­fold containing domain, and a six aa 

C-­terminal prosegment. Within the cystatin­fold domain there are three intrachain disulfide 

bonds that contribute to the characteristic fold.The precursor molecule is described as 

undergoing proteolytic processing at both termini by unknown proteases. The N-­terminal 16 

residue hydrophobic segment is described as being either a signal sequence or a 

transmembrane (TM) segment for a type II TM protein. In either case it gives rise to a soluble 

proform that undergoes further processing at the C-­terminus. In mouse, the C-­terminal six 

residues are cleaved, giving rise to a monomeric, 16 kDa heparin­binding bioactive molecule 

(aa 17 ­ 156). A shorter form has been described in human. 

原厂资料：

Mouse Chemerin, also known as Tazarotene­induced Gene­-2 (TIG2), is a new, but distant 

member of the cystatin superfamily. Members of this superfamily contain at least two 

intrachain disulfide bonds and an α­helical structure over a distance of about 100 amino 

acids (aa). Chemerin is synthesized as a 162 aa precursor that contains a hydrophobic 

N­terminal sequence, an intervening 140 aa cystatin-­fold containing domain, and a six aa 

C-­terminal prosegment. Within the cystatin­fold domain there are three intrachain disulfide 

bonds that contribute to the characteristic fold.The precursor molecule is described as 

undergoing proteolytic processing at both termini by unknown proteases. The N-­terminal 16 

residue hydrophobic segment is described as being either a signal sequence or a 

transmembrane (TM) segment for a type II TM protein. In either case it gives rise to a soluble 

proform that undergoes further processing at the C-­terminus. In mouse, the C-­terminal six 

residues are cleaved, giving rise to a monomeric, 16 kDa heparin­binding bioactive molecule 

(aa 17 ­ 156). A shorter form has been described in human.