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Recombinant Human BMP-1/PCP Protein, CF (10 UG)

 
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Bone morphogenetic protein 1 (BMP-­1), also known as procollagen C-­proteinase (PCP), is a 

zinc protease of the astacin family. BMP-­1/PCP plays a key role in formation of extracellular 

matrix (ECM) by converting precursor proteins into their mature and functional forms. The 

precursor proteins identified as substrates for BMP-­1/PCP include collagens, biglycan, laminin 

5, dentin matrix protein­1, and lysyl oxidase.There are six alternatively spliced forms known to 

be derived from the BMP-­1 gene, and isoform 1 consisting of residues 1 to 730 was expressed. 

The secreted and purified protein does not contain the signal peptide (amino acid residues 1-­

22) and pro domain (residues 23­-120), but contain protease (residues 121-­321), CUB I (residues 

322­-434), CUB II (residues 435-­546), EGF­like (residues 547­-588) and CUB III (residues 591­-703) 

domains. The pro domain is apparently cleaved by a furin­-like proprotein convertase. The 

purified BMP-­1/PCP is an active protease and its peptidase activity can be determined as 

described above. The purified BMP-­1/PCP is predicted to possess procollagen C-­proteinase 

activity because it contains the minimal domain structure required.


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