Recombinant Human EGF R/ErbB1 Protein (2 UG)

• 产品编号：RD-1095-ER-002      品牌：R&D       原厂货号：1095-ER-002
• 产品分类：蛋白质检测与分析 > 蛋白质，多肽和酶 > 细胞因子和生长因子 > EGF 表皮生长因子
• 应用分类：

描述：

The epidermal growth factor receptor (EGF R) subfamily of receptor tyrosine kinases

comprises four members: EGF R (also known as HER1, ErbB1 or ErbB), ErbB2 (Neu, 

HER2), ErbB3 (HER3), and ErbB4 (HER4). All family members are type I transmembrane

glycoproteins that have an extracellular domain which contains two cysteine rich 

domains separated by a spacer region that is involved in ligand binding, and a 

cytoplasmic domain which has a membrane­proximal tyrosine kinase 

domain and a C­terminal tail with multiple tyrosine autophosphorylation sites. 

The human EGF R gene encodes a 1210 amino acid (aa) residue precursor with a 24 aa 

putative signal peptide, a 621 aa extracellular domain, a 23 aa transmembrane domain,

and a 542 aa cytoplasmic domain. EGF R has been shown to bind a subset of the EGF 

family ligands, including EGF, amphiregulin, TGF­α, betacellulin, epiregulin, heparin­binding

EGF and neuregulin­2α in the absence of a co­receptor. Ligand binding induces EGF R

homodimerization as well as heterodimerization with ErbB2, resulting in kinase 

activation, tyrosine phosphorylation and cell signaling. EGF R can also be recruited 

to form heterodimers with the ligand­activated ErbB3 or ErbB4. EGF R signaling has 

been shown to regulate multiple biological functions including cell proliferation, 

differentiation, motility and apoptosis. In addition, EGF R signaling has also been 

shown to play a role in carcinogenesis.

原厂资料：

The epidermal growth factor receptor (EGF R) subfamily of receptor tyrosine kinases

comprises four members: EGF R (also known as HER1, ErbB1 or ErbB), ErbB2 (Neu, 

HER2), ErbB3 (HER3), and ErbB4 (HER4). All family members are type I transmembrane

glycoproteins that have an extracellular domain which contains two cysteine rich 

domains separated by a spacer region that is involved in ligand binding, and a 

cytoplasmic domain which has a membrane­proximal tyrosine kinase 

domain and a C­terminal tail with multiple tyrosine autophosphorylation sites. 

The human EGF R gene encodes a 1210 amino acid (aa) residue precursor with a 24 aa 

putative signal peptide, a 621 aa extracellular domain, a 23 aa transmembrane domain,

and a 542 aa cytoplasmic domain. EGF R has been shown to bind a subset of the EGF 

family ligands, including EGF, amphiregulin, TGF­α, betacellulin, epiregulin, heparin­binding

EGF and neuregulin­2α in the absence of a co­receptor. Ligand binding induces EGF R

homodimerization as well as heterodimerization with ErbB2, resulting in kinase 

activation, tyrosine phosphorylation and cell signaling. EGF R can also be recruited 

to form heterodimers with the ligand­activated ErbB3 or ErbB4. EGF R signaling has 

been shown to regulate multiple biological functions including cell proliferation, 

differentiation, motility and apoptosis. In addition, EGF R signaling has also been 

shown to play a role in carcinogenesis.