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PKD2 (D1A7) Rabbit mAb

 
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描述:

PKD2 (D1A7)兔单克隆抗体识别内源性的全部PKD2蛋白。此抗体与PKD1或PKD3蛋白没有交叉反应。该单克隆抗体用与人类PKD2蛋白中Gly491位点附近的氨基酸序列对应的人工合成肽段免疫动物而制成。蛋白激酶 D2 (PKD2)是蛋白激酶D家族中三个成员之一,包括PKD1/PKCμ 和PKD3/PKCν, 属于丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶的钙/钙调蛋白超家族(1,2)。PKDs包含一个保守的羧基末端催化结构域,一个PH结构域标记的氨基末端调节区用以进行亚细胞坐标定位,两个锌指/C1脂质结合结构域用以调节响应甘油二酯(DAG)或佛波酯的酶活性(2,3)。除了脂质介导的激活,也可以通过酶活化环关键丝氨酸残基的磷酸化来刺激PKD的催化活性(4-8)。新型PKCs,如PKCη 和PKCε,已经显示出使PKD1 丝氨酸(744位和748位)(人PKD2中是丝氨酸(706和710位))磷酸化,从而通过PH结构域与催化结构域的相互作用,介导缓和酶抑制作用(5)。PKD亚型的磷酸化和激活也用于其他上游激酶的描述。例如,酪蛋白激酶2 (CK2)已经显示出PKD2 丝氨酸(244位)磷酸化,这将促进核内PKD2的积累、HDAC7的磷酸化和Nur77的表达(9)。虽然只有少量PKD2效应物已经确定,PKD2与一系列细胞活动的调节有关,包括细胞存活、发育、生长、迁移和转化(10-14)。PKD2介导至少一个已知底物的磷酸化,磷脂酰肌醇4 - 激酶的IIIβ(PI4KIIIβ)型,也与来自反式高尔基网络形成和调节胞吐运输小泡中的PKD2有关(15)。

  1. Rykx, A. et al. (2003) FEBS Lett 546, 81-6.
  2. Sturany, S. et al. (2001) J Biol Chem 276, 3310-8.
  3. Chen, J. et al. (2008) Biochem J 411, 333-42.
  4. Zugaza, J.L. et al. (1996) EMBO J 15, 6220-30.
  5. Waldron, R.T. et al. (2001) J Biol Chem 276, 32606-15.
  6. Waldron, R.T. and Rozengurt, E. (2003) J Biol Chem 278, 154-63.
  7. Sinnett-Smith, J. et al. (2009) J Biol Chem 284, 13434-45.
  8. Konopatskaya, O. et al. (2011) Blood, Epub ahead of print.
  9. von Blume, J. et al. (2007) EMBO J 26, 4619-33.
  10. Mihailovic, T. et al. (2004) Cancer Res 64, 8939-44.
  11. Irie, A. et al. (2006) Int Immunol 18, 1737-47.
  12. Sinnett-Smith, J. et al. (2007) J Cell Physiol 211, 781-90.
  13. Hao, Q. et al. (2009) J Biol Chem 284, 799-806.
  14. Kleger, A. et al. (2011) PLoS One 6, e14599.
  15. Pusapati, G.V. et al. (2010) Mol Biol Cell 21, 1011-22.


注意事项:

Storage: Supplied in 10 mM sodium HEPES (pH 7.5), 150
mM NaCl, 100 µg/ml BSA, 50% glycerol and less than 0.02%
sodium azide. Store at –20°C. Do not aliquot the antibody


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