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Di/Tri-Methyl-Histone H3 (Lys9) (6F12) Mouse mAb

 
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描述:

Di/Tri-Methyl-Histone H3 (Lys9) (6F12) Mouse mAb鼠单抗能够检测仅在Lys9位点双甲基化或三甲基化的内源性histone H3的蛋白水平。该抗体也显示与Lys9位点单甲基化histone H3发生弱交叉反应。该抗体不与Lys4、Lys27、Lys36或Lys79位点甲基化的histone H3蛋白发生交叉反应。通过人工合成仅在lys9位点三甲基化histone H3蛋白氨基端相应的多肽片段去免疫动物从而制备出单克隆抗体。核小体是由四种组蛋白(H2A、H2B、H3和H4)组成,它是染色质的主要构成模块。起初被认为作为一个DNA包装的静态支架,现在则显示组蛋白是动态蛋白,经历多种翻译后修饰的形式,包括乙酰化、磷酸化、甲基化和泛素化(1)。组蛋白甲基化对于该基因组的活化和未活化区域的形成有着主要决定作用,并且在发育期间对该基因组的正确规划起着关键作用(2,3)。histones H3 (Arg2、17、26)和H4 (Arg3)的精氨酸甲基化促进转录调控以及通过蛋白质精氨酸甲基转移酶(PRMTs)家族的介导,包括共激活因子PRMT1和CARM1 (PRMT4) (4)。相反,多种多样的组蛋白赖氨酸甲基转移酶已经被鉴定,除了这个之外其它的都包含一个保守的催化SET区域,这个起初被鉴定在Drosophila Su(var)3-9、zeste增强子和Trithorax蛋白。赖氨酸甲基化主要发生在histones H3 (Lys4、9、27、36、79)和H4 (Lys20),并且已经涉及到转录激活和沉默(4)。这些赖氨酸残基的甲基化协调染色质修饰酶的招募包括methyl-lysine结合模块例如chromodomains (HP1, PRC1)、PHD fingers (BPTF, ING2)、tudor domains (53BP1)和WD-40 domains (WDR5) (5-8)。组蛋白例如PADI4、LSD1、JMJD1、JMJD2和JHDM1的发现已经显示甲基化是一个可逆的表遗传标记物(9)。

  1. Peterson, C.L. and Laniel, M.A. (2004) Curr Biol 14, R546-51.
  2. Kubicek, S. et al. (2006) Ernst Schering Res Found Workshop , 1-27.
  3. Lin, W. and Dent, S.Y. (2006) Curr Opin Genet Dev 16, 137-42.
  4. Lee, D.Y. et al. (2005) Endocr Rev 26, 147-70.
  5. Daniel, J.A. et al. (2005) Cell Cycle 4, 919-26.
  6. Shi, X. et al. (2006) Nature 442, 96-9.
  7. Wysocka, J. et al. (2006) Nature 442, 86-90.
  8. Wysocka, J. et al. (2005) Cell 121, 859-72.
  9. Trojer, P. and Reinberg, D. (2006) Cell 125, 213-7.


注意事项:

Storage: Supplied in 10 mM sodium HEPES (pH 7.5), 150
mM NaCl, 100 µg/ml BSA, 50% glycerol and less than 0.02%
sodium azide. Store at –20°C. Do not aliquot the antibody.


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