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PRMT1 (F339) Antibody

 
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描述:

PRMT1 (F339) Antibody能够检测内源性PRMT1的总蛋白水平(所有三个亚型)。该抗体不能与其它PRMT蛋白发生相互作用。通过合成的与人源PRMT1蛋白羧基末端周围相应的多肽片段去免疫动物从而制备出多克隆抗体。通过蛋白A和多肽亲和层析纯化获得。

Protein arginine N-methyltransferase 1 (PRMT1)是蛋白质精氨酸甲基转移酶(PRMT)蛋白家族的一个成员,它以S-腺苷-甲硫氨酸(S-adenosylmethionine,AdoMet)为甲基供体,把甲基转移到蛋白质精氨酸胍基的氮原子上 (1)。虽然所有PRMT蛋白催化单甲基精氨酸的形成,I 型PRMTs (PRMT1, 3, 4, and 6)增加一个附加的甲基能产生一个不对称双甲基精氨酸,然而II型PRMTs (PRMT 5 and 7)产生对称型双甲基精氨酸(1)。单甲基精氨酸而不是双甲基精氨酸,它能通过由酶例如PADI4催化deimination过程去转换成瓜氨酸(2)。许多PRMTs包括PRMT1,在甘氨酸 - 精氨酸富足(GAR)蛋白区域,例如RGG, RG, and RXR重复序列中发现甲基化精氨酸残基(1)。然而,PRMT4/CARM1 and PRMT5可以使PGM (proline-, glycine-, methionine-rich) 结构中精氨酸甲基化(3)。PRMT1能够使组蛋白H4的Arg3位点甲基化,并且通过细胞核受体蛋白与p300/CBP协同调节去提高转录激活(4-6)。此外,PRMT1可以使许多非组蛋白甲基化,包括孤儿核受体(orphan nuclear receptor)HNF4 (6)、核不均一性核糖核蛋白(heterogeneous nuclear ribonucleoprotein, hnRNP)(7)、RNA结合蛋白Sam68 (8)、白介素增强结合因子3(ILF3) (9)和interferon-α and β受体(10)。这些相互作用认为另外的功能是转录调控、mRNA加工和信号转导。mRNA选择性剪切能产生三种具有酶促活性PMRT1亚型,它们在氨基端区域存在差异(11)。PRMT1是定位于细胞核或细胞质,这取决于细胞形态(12,13)以及在许多明显的蛋白复合物中出现。ILF3、TIS21和白介素相关的BTG1蛋白能结合PRMT1去调节它的甲基转移酶活性(9,14)。

  1. Bedford, M.T. and Richard, S. (2005) Mol. Cell 18, 263-272.
  2. Wang, Y. et al. (2004) Science 306, 279-283.
  3. Cheng, D. et al. (2007) Mol. Cell 25, 71-83.
  4. Wang, H. et al. (2001) Science 293, 853-857.
  5. Strahl, B.D. et al. (2001) Curr. Biol. 11, 996-1000.
  6. Barrero, M.J. and Malik, S. (2006) Mol. Cell 24, 233-243.
  7. Nichols, R.C. et al. (2000) Exp. Cell Res. 256, 522-532.
  8. Côté, J. et al. (2003) Mol. Biol. Cell 14, 274-287.
  9. Tang, J. et al. (2000) J. Biol. Chem. 275, 19866-19876.
  10. Abramovich, C. et al. (1997) EMBO J. 16, 260-266.
  11. Scorilas, A. et al. (2000) Biochem. Biophys. Res. Commun. 278, 349-359.
  12. Frankel, A. et al. (2002) J. Biol. Chem. 277, 3537-3543.
  13. Herrmann, F. et al. (2005) J. Biol. Chem. 280, 38005-38010.
  14. Lin, W.J. et al. (1996) J. Biol. Chem. 271, 15034-15044.


注意事项:

Storage: Supplied in 10 mM sodium HEPES (pH 7.5), 150 mM
NaCl, 100 µg/ml BSA and 50% glycerol. Store at –20°C.
Do not aliquot the antibody.


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